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Bakteriorhodopsin

lichtsensitives, integrales Membranprotein der Purpurmembran halophiler Bakterien, z.B. von Halobacterium halobium (Halophilie). Bakteriorhodopsin ist ein Holoenzym. Der Proteinanteil, das Apoenzym, heisst Bakterioopsin und hat eine relative Molekülmasse von 26000. Dieses Polypeptid durchspannt insgesamt 7mal mit a-helikalen Peptidkettenabschnitten die 5 nm dicke, wegen ihrer Farbe so genannte Purpurmembran. Ausserdem enthält Bakteriorhodopsin 11-cis-Retinal (Aldehyd des Vitamin A) als Kofaktor und chromophore Gruppe (siehe Abbildung). Jeweils drei Moleküle des Bakteriorhodopsins bilden ein Trimer, welche in einem zweidimensionalen hexagonalen parakristallinen Gitter angeordnet sind. Bis zu 50 % der bakteriellen Membran können durch die Purpurmembran eingenommen werden. Wesentliche Fortschritte im Kenntnisstand über die Struktur des Bakteriorhodopsins wurden mit Hilfe der Elektronenmikroskopie der Purpurmembran erreicht.

Das Chromoproteid Bakteriorhodopsin wird als bemerkenswerte Umweltanpassung von den Purpurbakterien bei Sauerstoff- bzw. Substratmangel synthetisiert. Es dient sowohl als Lichtsensor als auch zur ATP-Gewinnung (Adenosin-5' -Triphosphorsäure). Bakteriorhodopsin funktioniert als kontinuierlicher Lichtenergiewandler. Es durchläuft, angeregt durch die Absorption eines Photons (Absorptionsmaximum bei 570 nm), etwa 200mal pro Sekunde einen Photozyklus, in dessen Ergebnis jeweils ein Wasserstoffion aus dem Zellinneren in das Aussenmedium gepumpt wird. Ebenso wie bei der Atmungskette wird dieser Protonengradient später zur ATP-Synthese genutzt.

Bakteriorhodopsin

Bakteriorhodopsin 1: Modell eines Bakteriorhodopsin-Moleküls (Struktur 2BRD der Brookhaven Protein Daten Bank), Sicht auf die Flächen, welche mit den Membranlipiden wechselwirken. Sieben a-Helices durchziehen als transmembrane Segmente die Plasmamembran. Von ihnen umgeben, befindet sich Retinal im Zentrum des Moleküls (rote Vollkugeldarstellung).

Bakteriorhodopsin

Bakteriorhodopsin 2: Senkrechte Aufsicht auf die Purpurmembran. Die je 7 a-helikalen Abschnitte pro Bakteriorhodopsin-Molekül erscheinen kreisförmig.

 

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