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Bohr-Effekt

Veränderung der Sauerstoff-Bindungseigenschaften des Hämoglobins unter dem Einfluss des CO2-Partialdruckes, des pH-Wertes und der Konzentration organischer Phosphate (insbesondere von 2,3-Diphosphoglyzerat). Insbesondere gibt das Hämoglobin bei verringertem pH-Wert oder erhöhtem CO2-Partialdruck gebundenen Sauerstoff leichter an die Umgebung ab (z.B. beim Durchgang von Erythrozyten durch periphere Gewebe und Organe). Allgemein spricht man vom Bohr-Effekt bei Metalloproteinen, wenn sich bei der Änderung des Redoxzustandes des Metallions eine Konformationsänderung des Apoenzyms einstellt (Enzym). Dieser Konformationsübergang kann mit der Mössbauer-Spektroskopie untersucht werden.

 

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