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Chaperone-EiweissBiophysik

Protein, welches missgefaltete Proteine bindet und deren Entfaltung katalysiert. Unter den Bedingungen in vivo assistieren vielfältige Eiweisse den Faltungsprozess von Proteinen. Sie erkennen nicht-native Konformationen von Polypeptidketten hauptsächlich durch deren Fähigkeit, mit hydrophoben wasserzugänglichen molekularen Oberflächen oder mit hydrophoben Aminosäuren zu kontaktieren. Diese Wechselwirkungen verhindern ein Abweichen vom regulären Faltungsweg oder initiieren die Entfaltung. Die Bildung und Dissoziation des Chaperone-Substrat-Komplexes wird oft durch die Bindung und Hydrolyse von ATP (Adenosin-5'-Triphosphorsäure) oder auch durch die Wechselwirkung mit sog. Co-Chaperone-Proteinen kontrolliert.

Zu den Chaperone-Eiweissen zählt man die Hitzeschock-HSP70-Proteine, welche die neu synthetisierten Polypeptide während ihrer Elongation am Ribosom stabilisieren. Die Chaperone-Proteine der GroE-Klasse sind ein zylindrisches Hohlprotein und stellen mit dem Innenraum ein abgeteiltes Kompartiment für produktive Proteinfaltung bereit. Generell erhöht sich die Zahl der Chaperone-Eiweisse (Hitzeschock-HSP90- und -HSP100-Proteine) in Zellen, welche Stressbedingungen ausgesetzt sind, um die vorhandenen Proteine zu stabilisieren. Offenbar spielen Chaperone-Eiweisse eine Rolle in der zellulären Degradation von Eiweissen, im Proteintransport durch Membrane sowie in der konformationellen Regulierung der Signalübertragungseiweisse.

 

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