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Protein-Liganden-Komplex

Biophysik, allgemeiner Fall der Adsorption von Liganden an einem Protein (typischerweise eine oder mehrere niedermolekulare Verbindungen). Die Wechselwirkung zwischen Protein und Ligand ist in der Regel spezifisch; d.h. es gibt ein oder mehrere spezielle Bindungszentren (Bindungsort) auf der Proteinoberfläche (molekulare Oberfläche), welche eine um Grössenordnungen höhere Bindungsaffinität für den gegebenen Liganden im Vergleich zu anderen Oberflächenstellen haben. Quantitativ wird die Bildung von Protein-Liganden-Komplexen im Rahmen des Massenwirkungsgesetzes behandelt, die Charakteristika des Komplexes wie die Dissoziationskonstante oder die Anzahl der Bindungsorte kann einem Scatchard-Diagramm entnommen werden.

Häufig führt die Bindung eines Liganden zu einer Änderung der Konformation des Proteins und damit zur Änderung der physiologischen Aktivität. Varianten dieses Phänomens sind der allosterische Effekt bzw. die negative Kooperativität zwischen Bindungszentren. Ein wichtiger Fall von Protein-Liganden-Komplexen ist der Enzym-Substrat-Komplex (Enzym).

 

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