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Polyprolin-II-Helix

Biophysik, PPII-Helix, Form des Polyprolin (Aminosäure Prolin, Iminosäure) in Wasser, Essigsäure oder Benzylalkohol mit gestreckter Konformation. Die typischen Dihedralwinkel (innere Koordinaten, siehe Abb. 1 Protein) sind f = -78 ° (über der Bindung N-Ca) und y = 149 ° (über der Bindung Ca-C'). Die PPII-Helix ist auch eine Form der Sekundärstruktur in Proteinen. Wenn andere Oligopeptide (als Polyprolin) in dieser Konformation sind, nennt man die Struktur oft auch e-Helix. Im Unterschied zum Strand eines b-Faltblattes, welches fast die gleichen Dihedralwinkel hat, bilden PPII-Helices aber keine Supersekundärstruktur mit Wasserstoffbrückennetzwerken wie in Faltblättern.

 

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Polypeptid
Polypropylen (Abk PP)

 

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