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Konformationsdynamik in Proteinen

Veränderlichkeit der Konformationen von Proteinen. Die native Struktur eines globulären Proteins, die sich unter physiologischen Bedingungen spontan bildet, kann als ein Ensemble von Konformationen betrachtet werden, dessen Invarianten (z.B. die konstante Geometrie der Packung im Kern oder gewisse tertiäre Aminosäure-Aminosäure-Kontakte) als Charakteristika der nativen Struktur dienen. Darüberhinaus verfügt ein globuläres Protein über grosse konformationelle Beweglichkeit. Dazu gehören einerseits Konformationsfluktuationen (besonders der an der Oberfläche befindlichen Polypeptidsegmente, charakteristische Dauer 10-7-10-11 s) als auch Konformationsübergänge durch Änderungen äusserer Bedingungen wie pH-Wert, Temperatur oder durch die Bindung eines Liganden (10-1-10-7 s). Im extremen Fall kommt es zur Denaturierung bzw. Renaturierung. Die Konformationsdynamik wurde besonders an hämhaltigen Proteinen (Hämoglobin, Cytochrom) mit Mössbauer-Spektroskopie, NMR-Spektroskopie und anderen Methoden untersucht.

 

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